為了研究基因的功能，可以把體內的基因轉移到其他表達宿主中，研究基因表達性狀以確定基因的功能。但是，外源基因的表達，特別是真核生物基因在大腸杆菌中的表達，由於宿主菌缺乏此種基因表達的調控機製，細胞內的化學環境與其天然環境差異，如氧化還原環境、胞內pH、自由水的濃度，以及外源基因的導入，使得表達目的蛋白質的細胞在非正常狀態下生長，表達的蛋白質多數以無活性的包涵體的形式存在。
在下遊生產過程中特別是在醫藥生產中，以包涵體形式表達的蛋白質具有一些優越性。
（1） 異源表達的蛋白質很容易被宿主細胞內的蛋白質酶降解，如果重組蛋白質以包涵體形式表達，由於包埋了酶攻擊的位點，可以最大限度地抵抗蛋白質酶的攻擊；
（2） 包涵體表達的蛋白質沒有活性，細胞破碎和以後的純化步驟不用考慮蛋白質的失活問題；
（3） 包涵體形式表達的蛋白質與宿主細胞的其他蛋白質的分離比可溶蛋白質的分離方法簡便，造價低，使用簡單的離心或者過濾的手段就能使包涵體與宿主細胞的其他蛋白質成分進行有效的分離；
（4） 有些表達的外源蛋白質對細胞有毒性或者致死，大量表達時會導致細胞的死亡，最終的細胞數量和產物相當低；而包涵體形式的蛋白質由於喪失了生物活性從而可以高效大量地表達；
（5） 對於以包涵體形式表達的產物可以比較容易進行在線觀測定性，含有包涵體蛋白質的細胞有較大的折射率，不必像可溶的蛋白質需要細胞破碎後使用酶學或者
電泳學的方法進行鑒定。
包涵體的形成和蛋白質在
等電點或者高鹽情況下的沉澱是不同的。在沉澱過程中，分子是通過分子表麵的相互作用而形成的分子的聚集，無論在聚集的沉澱狀態還是在天然狀態，沒有明顯的構象的變化。因此，當溶液中的pH重新改變，或者沉澱重新溶解的時候，蛋白質的結構和活性會重新獲得。蛋白質的包涵體形式的聚集則不同於蛋白質的沉澱，把包涵體蛋白質直接溶解在天然的
緩衝液中得不到天然的構象，無活性的聚集體與其天然活性形式之間沒有自然的平衡轉化的過程。包涵體的形成是由於範氏引力、疏水作用力和二硫鍵等作用力形成的，破壞這些作用力比較困難，溶解包涵體需要加入強的變性劑破壞多肽鏈之間的作用力，說明聚集體的多肽鏈之間的作用力遠遠大於普通的沉澱的分子間的作用力。當變性劑溶解的包涵體隻是簡單地通過稀釋或者透析除去變性劑，而不是尋找合適的複性的條件的話，聚集體會重新形成，並且，不同於沉澱溶解的100%的活性的保留，包涵體的複性水平往往很低。所以，蛋白質沉澱是活性的天然蛋白質之間的作用力形成的，而包涵體的形成是在細胞內新合成的蛋白質肽鏈中間體而形成的，體外折疊時的聚集體是折疊過程中折疊中間體形成的。這些折疊的中間體並不一定是形成高級天然結構的中間體，從天然結構也不能推論出折疊中間體的構象。
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