(1)核衣殼蛋白A.核衣殼結構蛋白(NP)副粘病毒屬的核衣殼結構蛋白是核衣殼蛋白(N)的主要成分，其結構單位有兩個主要區域。一是氨基端區域，約占整個結構單位的三分之二，它與RNA直接結合；另一個是羧基端區域，裸露於裝配後的核衣殼表麵，胰蛋白酶處理後可以由核衣殼上解離下來，表明在兩區域的結合部位存在有對蛋白酶敏感的結合點。如上所述，在感染負鏈RNA病毒的細胞中，僅是那些沒有被核衣殼蛋白包裹的病毒RNA具有病毒mRNA作用。另外，無核衣殼的RNA，在無細胞係統中是RNA合成的模板。這些結果說明，核衣殼結構單位與負鏈RNA病毒基因組模板活性有著密切的關係。然而副粘病毒的核衣殼蛋白中的NP和N蛋白必須與操縱RNA合成的輔助蛋白相互作用，才能完成RNA的合成。特異性抗輔助蛋白結構單位的抗體對RNA合成的抑製,也充分證明了這一點。B.輔助核衣殼蛋白是與RNA複製和轉錄酶促反應過程相關的主要輔助性蛋白質，包括L蛋白和較小的P蛋白，這些輔助蛋白的作用是相互協同才能發揮作用。也就是說，當單一的某蛋白質加入到核衣殼RNA模板時，不具有催化RNA合成的能力。在RNA複製過程中輔助核衣殼蛋白的作用是在每一病毒基因的3’末端加上多聚(A)和在5’末端的轉錄後的修飾。研究表明，L蛋白起很重要的作用，致於P蛋白的功能尚不十分明確。
(2)囊膜糖蛋白A.附著蛋白所有的副粘病毒都具有一個表麵糖蛋白，它介導病毒與細胞的附著。在副粘病毒屬和麻疹病毒屬，這些糖蛋白與細胞的含唾液酸的受體結合，其親和性很高，具有血凝素和神經氨酸酶活性，因而稱為HN(hemagglutinin－neuraminidase)。在沒有神經氨酸酶活性的病毒屬中，如麻疹病毒屬，則稱為H。在肺病毒屬中同源的附著蛋白無血凝素和神經氨酸酶活性，因而被稱為G蛋白。H和HN蛋白其氨基端具有很強的疏水性，這一區域使其固定在病毒囊膜的雙層脂質膜內，雖然副粘病毒屬的HN蛋白的三維結構還沒有確證，但可以肯定其結構和功能是相關的。業已明確，許多副粘病毒RNA編碼的附著蛋白的核苷酸序列。由序列分析推斷的氨基酸序列可知，HN和H蛋白約含600個氨基酸。就HN蛋白而言，大約在距每一分子的氨基端200個氨基酸處的6個氨基酸是非常保守的，基於與流感病毒神經氨酸酶活性位點的比較，間接說明這一保守區與神經氨酸酶活性有關。另一個距氨基端約400個氨基酸的區域，與流感病毒血凝素的唾液酸結合位點具有部分同源性，表明部分HN附著位點的存在。在研究仙台病毒溫度敏感變異株的條件性吸附缺陷時，在羧基端區域也發現有HN結合位點的部分序列，說明活性位點在氨基酸一級結構中分開，在折疊分子中結合才能發揮作用。人呼吸道合胞體病毒的附著蛋白G的編碼基因，由298個氨基酸組成。B.融合蛋白也稱F蛋白。副粘病毒粒子附著於宿主細胞後，下一步就是核衣殼釋放到胞漿內，這一過程是借助於第二種表麵糖蛋白的作用，是囊膜與宿主細胞表麵脂蛋白膜融合的主要因子。F蛋白的合成先以無活性的F0前體存在，由540～580個氨基酸組成，前體F0由蛋白酶水解後才發揮其融合作用。水解位點位於距F0蛋白氨基端大約100個氨基酸處，並且有兩個特點：位點的氨基端存在一個由賴氨酸和精氨酸組成的短序列；在羧基端存在有約為30個氨基酸的疏水性長序列。不同種屬的副粘病毒，甚至同種內的不同毒株，在F0蛋白水解位點的氨基端的精、賴氨酸的數量和距離都各不相同，兩氨基酸成對則標誌著易於水解，致病性增強。水解後，形成一個較大的疏水亞單位F1，具有嵌入宿主細胞膜的融合機能。水解後較小的約100個氨基酸的產物稱為F2。兩個亞單位均在N位點糖基化，進一步增加其穩定性。C.非糖基化囊膜蛋白副粘病毒一般都具有一種相對較小的非糖基化蛋白，即膜蛋白或M蛋白，它存在於病毒囊膜的內層，被認為在病毒粒子裝配過程中參與囊膜形成，介導核衣殼與囊膜之間的識別，以維持病毒粒子結構的完整性。D.其它囊膜蛋白呼吸道合胞體病毒22K基因編碼一個小的蛋白質，參與囊膜形成，但其具體功能尚不清楚。犬副流感病毒2型和腮腺炎病毒，在F和HN基因之間有一小基因，編碼一小疏水性蛋白質，稱為SH蛋白(smallhydrophobicprotein)，盡管其功能不詳，但由於其具有疏水性，表明對雙層脂膜有親和性。(3)非結構蛋白質有一個或多個功能尚不清楚的小蛋白質，編碼於副粘病毒屬病毒基因組中，一般以文字數字命名，這些小蛋白質在不同病毒中其編碼方式不盡相同。
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